Ribosomen, die wesentliche Maschinerie zur Proteinsynthese benutzt werden recycelt wird nach jeder Runde der übersetzung. Ein Enzym namens ABCE1 ist für diesen Prozess verantwortlich und erweist sich als bemerkenswert Kunststoff als Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) in München Biophysiker Bericht.
Ribosomen übersetzen die genetische information, die zunächst transkribiert und in die messenger-RNAs, die durch Polymerasen, die in den entsprechenden Sequenzen von Aminosäuren, definieren Sie die Struktur und Funktion bestimmter zellulärer Proteine. Ribosomen sind daher unverzichtbar für die Wartung und spezialisierte Funktionen, die von allen Zelltypen. Binden Sie nacheinander zu den einzelnen mRNAs und nach und nach entschlüsseln, deren Nukleotid-Sequenzen. Wenn ein Ribosom erreicht hat, das Ende einer mRNA oder wird angehalten auf dem Weg, die für einen oder anderen Grund, es muss aktiv freigegeben, d.h., Recycling zu ermöglichen, die Bindung an eine andere mRNA für eine neue Runde der Synthese. In allen Organismen (außer Bakterien), die hoch konserviert protein-Enzym ABCE1 führt diese wesentlichen recycling-Prozesse, die mit der Dissoziation der beiden ribosomalen Untereinheiten. Mit einer biophysikalischen Methode beruht auf der Fluoreszenz-Resonanz-transfer (FRET), die es einem ermöglicht, Entfernungen zu Messen, die zwischen bestimmten Aminosäuren in einem protein auch dynamisch, Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) in München Biophysiker Thorben Cordes, zusammen mit Robert Tampé (Universität Frankfurt) und Forscher an der Universität von Groningen (Niederlande), hat nun gezeigt, dass ABCE1 nimmt eine überraschend Breite Palette von strukturellen Konformationen im Laufe des Ribosom-recycling. Die neuen Ergebnisse erscheinen in der Zeitschrift Cell Reports.
ABCE1 ist eine ATPase, d.h., ein Enzym, katalysiert die Umwandlung des energiereichen Moleküls ATP (mit drei Phosphate) wird in ADP (mit zwei Phosphaten), und es verwendet die freigesetzte Energie für die Spaltung des Ribosoms in seine beiden konstituierenden Untereinheiten. “Die jüngsten strukturellen und funktionellen Daten haben gezeigt, dass die Dissoziation des Ribosoms erfordert konformationsänderungen — wie ATP und Ribosom verbindlich waren, jedoch gekoppelt an strukturelle änderung war unklar. Aber genau das ist unerlässlich für die vielfältigen Funktionen von ABCE1,” Cordes erklärt. Er und sein team haben eine integrative biophysische Ansatz-einschließlich der einzelmolekül-FRET-Methode — zur Charakterisierung der conformational dynamics von ABCE1.
Die Ergebnisse zeigten, dass jede der beiden ATP-Bindungsstellen in ABCE1 adoptieren können, nicht nur zwei, sondern drei konformationsänderungen Staaten-offene -, zwischen-und geschlossen-das sind immer in einem dynamischen Gleichgewicht. Die Interaktion von ABCE1 mit den beiden Ribosom und ATP verändert die strukturellen Dynamik der beiden ATP-Bindungsstellen sind, und diese Ergebnisse in eine komplexe Reihe von unterschiedlichen Zuständen und zustandsübergängen, in dem Ribosom-und ATP-Verschiebung des Gleichgewichts in Richtung der geschlossenen Konformation. “Wir glauben, dass die verschiedenen Konformationen spielen funktionell unterschiedliche Rollen, nicht nur in der Dissoziation der Ribosomen, aber auch in den anderen Funktionen vermittelt, die von ABCE1,”, sagt Cordes.
